wtorek, 12 lipca 2011

Aminokwasy, Peptydy i Białka

Aminokwasy
Aminokwasy są to związki drobnocząsteczkowe, będące podstawowymi jednostkami strukturalnymi peptydów i białek. W budowie białek wszystkich organizmów uczestniczy tylko 20 typowych aminokwasów. W cząsteczce typowego aminokwasu (α-aminokwasu) wyróżnia się centralnie położony atom węgla α, do którego przyłączone są kowalencyjnie: grupy aminowa i karboksylowa, atom wodoru oraz łańcuch boczny (R) (rys. 1).
Łańcuchy boczne determinują właściwości fizykochemiczne aminokwasów. Podział aminokwasów ze względu na budowę ich łańcucha bocznego przedstawiono w tab. 1.
                                   Tab. 1. Podział aminokwasów występujących w białkach ze względu na właściwości
                                                 łańcucha bocznego.

U niektórych organizmów występują dodatkowe aminokwasy, które nie uczestniczą w budowie białek
(np. ornityna i cytrulina).

Peptydy i białka
Aminokwasy mogą łączyć się między sobą wiązaniem peptydowym, które jest tworzone między grupą α−karboksylową jednego aminokwasu a α-aminową kolejnego (rys. 1). Powstają wówczas peptydy.
                                  Rys. 1. Budowa aminokwasu oraz tworzenie wiązania peptydowego.

Cząsteczki zbudowane z <25 reszt aminokwasowych określa się mianem oligopeptydów, a dłuższe, zbudowane z >25 reszt aminokwasowych – polipeptydów. Przykładami oligopeptydów występujących w naturze są: przeciwutleniacz glutation, niektóre hormony (np. oksytocyna lub wazopresyna) oraz niektóre antybiotyki (np. gramicydyna lub walinomycyna). Łańcuch polipeptydowy stanowi podstawę budowy białka. Białka mogą być zbudowane z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego, a w ich cząsteczkach mogą występować ugrupowania nie będące resztami aminokwasowymi (np. hem w hemoglobinie). Masę cząsteczkową białek podaje się w daltonach (Da), przy czym 1 dalton równy jest 1 atomowej jednostce masy (u). W wyniku fałdowania łańcucha polipeptydowego powstaje specyficzna konformacja (kształt) białka. Wyróżnia się cztery poziomy struktury przestrzennej białek:
1. struktura pierwszorzędowa – sekwencja aminokwasowa; skład aminokwasowy determinuje właściwości fizykochemiczne białka a także kolejne poziomy jego struktury,
2. struktura drugorzędowa – przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych znajdujących się blisko siebie w łańcuchu polipeptydowym; do najczęściej występujących struktur drugorzędowych należą: α helisa, struktura β i zwrot β,
3. struktura trzeciorzędowa – przestrzenne ułożenie całego łańcucha polipeptydowego, ułożenie względem siebie poszczególnych struktur drugorzędowych,
4. struktura czwartorzędowa – dotyczy białek zbudowanych z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego i oznacza ułożenie względem siebie podjednostek polipeptydowych i rodzaj oddziaływań między nimi. Struktura białek utrzymywana jest przy udziale wiązań kowalencyjnych, jonowych, hydrofobowych, wodorowych i sił van der Waalsa. Generalna tendencja rządząca fałdowaniem białek to dążenie do ukrycia reszt hydrofobowych wewnątrz cząsteczki, a eksponowanie reszt polarnych na jego powierzchni w przypadku białek znajdujących się w środowisku hydrofilowym. Białka występujące w środowisku hydrofobowym (np. w błonie komórkowej) wykazują tendencję odwrotną.
Obecnie w badaniach białek można wyróżnić dwa podejścia:
• podejście klasyczne polegające na izolacji pojedynczego białka i jego dalszej analizie,
• podejście proteomiczne polegające na badaniu wzajemnych zależności białek, ich współoddziaływania.
Opiera się ono nie na izolacji poszczególnych białek, ale na analizie całych kompleksów wielobiałkowych lub nawet całego komponentu białkowego organelli lub komórki (proteomu).


Jeśli ten artykuł Cię zainteresował lub w jakikolwiek sposób pomógł w zrozumieniu biochemii spróbuj teraz pomóc mi. Kliknij w jakąkolwiek reklamę na moim blogu. Dziękuję bardzo!!
Pozdrawiam,
SzPak.

Brak komentarzy:

Prześlij komentarz

Prześlij komentarz